当前位置:主页 > 365bet娱乐场注册 >

关于胃蛋白酶的一些问题。

2019-05-20

一种
2胃蛋白酶对蛋白质或多肽的切割具有特定的氨基酸序列特异性。
例如,它倾向于将氨基或羧基末端分裂为芳族氨基酸(例如苯丙氨酸,色氨酸和酪氨酸)或亮氨酸的肽键;并且当三个氨基酸是碱性氨基酸时,特定肽键的氨基键合。如果它结束了。如果(作为赖氨酸,精氨酸和组氨酸)或肽键的氨基末端是精氨酸,则肽键不能有效地解析。
该剪切特异性为pH 1。
在3点钟,它更明显:它只倾向于切割其氨基末端是苯丙氨酸或亮氨酸的肽键。
胃蛋白酶在酸性环境中具有高活性,最适pH约为3。
在中性或碱性pH溶液中,胃蛋白酶融合并失去活性。
3胃蛋白酶首先表达为酶原,胃蛋白酶原。
胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性前体,其一级结构比胃蛋白酶多44个氨基酸。
在胃中,胃粘膜的主要细胞释放胃蛋白酶原。
通过在胃酸中发现盐酸(由胃壁中的细胞释放)来激活该酶原。
当胃消化食物时,一种叫做胃泌素的激素和迷走神经的作用激活胃蛋白酶和盐酸从胃壁释放。
在盐酸产生的酸性环境中,胃蛋白酶原被开发,因此它可以自动催化裂解自身并产生活性胃蛋白酶。
然后得到的胃蛋白酶继续切割胃蛋白酶原,并且44个氨基酸残基被切割以产生更多的胃蛋白酶。
这种保持酶原形式而不消化食物的机制防止胃蛋白酶从胃壁过度消化,并且是一种保护机制。